Uma mina de proteína classifica as terras raras melhor do que os humanos, abrindo caminho para a tecnologia verde – Strong The One

Cientistas da Penn State descobriram um novo mecanismo pelo qual as bactérias podem selecionar entre diferentes elementos de terras raras, usando a capacidade de uma proteína bacteriana de se ligar a outra unidade de si mesma, ou “dimerizar”, quando está ligada a certas terras raras, mas prefere permanecer uma única unidade, ou “monômero”, quando ligada a outras.

Ao descobrir como esse aperto de mão molecular funciona no nível atômico, os pesquisadores encontraram uma maneira de separar esses metais semelhantes uns dos outros de forma rápida, eficiente e sob condições normais de temperatura ambiente. Essa estratégia pode levar a práticas de mineração e reciclagem mais eficientes e ecológicas para todo o setor de tecnologia, afirmam os pesquisadores.

“A biologia consegue diferenciar as terras raras de todos os outros metais que existem – e agora podemos ver como ela diferencia as terras raras que considera úteis e as que não considera”, disse Joseph Cotruvo Jr., professor associado de química na Penn State e principal autor de um artigo sobre a descoberta publicado hoje (31 de maio) na revista Natureza. “Estamos mostrando como podemos adaptar essas abordagens para recuperação e separação de terras raras”.

Elementos de terras raras, que incluem os metais lantanídeos, são de fato relativamente abundantes, explicou Cotruvo, mas são o que os mineralogistas chamam de “dispersos”, o que significa que estão espalhados pelo planeta em baixas concentrações.

“Se você pode colher terras raras de dispositivos que já temos, então podemos não ser tão dependentes de minerá-las em primeiro lugar”, disse Cotruvo. No entanto, ele acrescentou que, independentemente da fonte, permanece o desafio de separar uma terra rara da outra para obter uma substância pura.

“Se você está extraindo os metais da rocha ou de dispositivos, você ainda vai precisar realizar a separação. Nosso método, em teoria, é aplicável para qualquer forma de colheita de terras raras”, disse ele.

Tudo igual – e completamente diferente

Em termos simples, as terras raras são 15 elementos da tabela periódica – os lantanídeos, com números atômicos de 57 a 71 – e dois outros elementos com propriedades semelhantes que costumam ser agrupados com eles. Os metais se comportam quimicamente de maneira semelhante, têm tamanhos semelhantes e, por esses motivos, costumam ser encontrados juntos na crosta terrestre. No entanto, cada um tem aplicações distintas em tecnologias.

As práticas convencionais de separação de terras raras exigem o uso de grandes quantidades de produtos químicos tóxicos, como querosene e fosfonatos, semelhantes aos produtos químicos comumente usados ​​em inseticidas, herbicidas e retardadores de chama, explicou Cotruvo. O processo de separação requer dezenas ou mesmo centenas de etapas, usando esses produtos químicos altamente tóxicos, para obter óxidos de terras raras individuais de alta pureza.

“É preciso tirá-los da rocha, que é uma parte do problema, mas para o qual existem muitas soluções”, disse Cotruvo. “Mas você se depara com um segundo problema quando eles saem, porque você precisa separar várias terras raras umas das outras. Este é o maior e mais interessante desafio, discriminar entre as terras raras individuais, porque elas são muito parecidas. Nós pegamos uma proteína natural, que chamamos de lanmodulina ou LanM, e a projetamos para fazer exatamente isso.”

Aprendendo com a natureza

Cotruvo e seu laboratório recorreram à natureza para encontrar uma alternativa ao processo convencional de separação à base de solvente, porque a biologia já colhe e aproveita o poder das terras raras há milênios, especialmente em uma classe de bactérias chamadas “metilotróficas” que frequentemente são encontradas nas folhas das plantas e no solo e na água e desempenham um papel importante na forma como o carbono se move através do ambiente.

Seis anos atrás, o laboratório isolou a lanmodulina de uma dessas bactérias e mostrou que ela era incomparável – mais de 100 milhões de vezes melhor – em sua capacidade de ligar lantanídeos a metais comuns como o cálcio. Por meio de trabalhos subsequentes, eles mostraram que era capaz de purificar terras raras como um grupo de dezenas de outros metais em misturas muito complexas para os métodos tradicionais de extração de terras raras. No entanto, a proteína foi menos boa em discriminar entre as terras raras individuais.

Cotruvo explicou que, para o novo estudo detalhado na Nature, a equipe identificou centenas de outras proteínas naturais que se pareciam mais ou menos com a primeira lanmodulina, mas se concentraram em uma que era diferente o suficiente – 70% diferente – que eles suspeitavam que teria algumas propriedades distintas. propriedades. Esta proteína é encontrada naturalmente em uma bactéria (Hansschlegelia quercus) isolado de botões de carvalho inglês.

Os pesquisadores descobriram que a lanmodulina desta bactéria exibiu fortes capacidades para diferenciar entre terras raras. Seus estudos indicaram que essa diferenciação veio de uma capacidade da proteína de dimerizar e realizar uma espécie de aperto de mão. Quando a proteína se liga a um dos lantanídeos mais leves, como o neodímio, o aperto de mão (dímero) é forte. Por outro lado, quando a proteína se liga a um lantanídeo mais pesado, como o disprósio, o aperto de mão é muito mais fraco, de modo que a proteína favorece a forma de monômero.

“Isso foi surpreendente porque esses metais são muito semelhantes em tamanho”, disse Cotruvo. “Essa proteína tem a capacidade de se diferenciar em uma escala inimaginável para a maioria de nós – alguns trilionésimos de metro, uma diferença menor que um décimo do diâmetro de um átomo.”

Ajustando as separações de terras raras

Para visualizar o processo em uma escala tão pequena, os pesquisadores se uniram a Amie Boal, professora de química, bioquímica e biologia molecular da Penn State, que é coautora do artigo. O laboratório de Boal é especializado em uma técnica chamada cristalografia de raios-X, que permite imagens moleculares de alta resolução.

Os pesquisadores determinaram que a capacidade da proteína de dimerizar dependente do lantanídeo ao qual estava ligada se resumia a um único aminoácido – 1% de toda a proteína – que ocupava uma posi